Katalytische Effizienz (kcat /Km)
Spezifitätskonstante kcat/Km als Maß für die katalytische Leistung eines Enzyms: eta_cat = kcat / Km. Erlaubt den Vergleich verschiedener Substrate oder Enzyme.
Katalytische Effizienz (kcat/Km) berechnen
Spezifitätskonstante kcat/Km als Maß für die katalytische Leistung eines Enzyms: eta_cat = kcat / Km. Erlaubt den Vergleich verschiedener Substrate oder Enzyme.
- eta_cat — Katalytische Effizienz
- kcat — Wechselzahl
- Km — Michaelis-Konstante
Worum geht es?
Die katalytische Effizienz kcat/Km ist die zentrale Vergleichsgröße der Enzymkinetik. Sie verbindet die maximale Wechselzahl mit der Substrataffinität und beschreibt die Leistung des Enzyms im physiologisch relevanten Bereich, in dem S ≪ Km.
Die obere Grenze liegt bei der Diffusionskontrolle (≈ 10⁸–10⁹ 1/(M·s)). Enzyme wie Triosephosphat-Isomerase oder Acetylcholinesterase arbeiten in dieser „katalytisch perfekten" Region.
Die Formel
eta_cat = kcat / Km
Umstellungen:
kcat = eta_cat · Km
Km = kcat / eta_catDie Variablen
| Symbol | Bedeutung | Einheit | Erklärung |
|---|---|---|---|
| eta_cat | Katalytische Effizienz | 1/(mol/L·s) | Spezifitätskonstante kcat/Km. |
| kcat | Wechselzahl | 1/s | Katalytische Konstante. |
| Km | Michaelis-Konstante | mol/L | Km-Wert des Enzyms für das Substrat. |
Minimal-Beispiel
kcat = 1000 1/s, Km = 1 mmol/L:
eta_cat = kcat / Km
= 1000 / 1·10⁻³
= 1 · 10⁶ 1/(M·s)Praxis-Beispiele
Beispiel 1 — Substratvergleich
Ein Enzym wirkt auf Substrate A und B:
A: kcat = 200 1/s, Km = 0,01 mmol/L → eta = 2 · 10⁷ 1/(M·s)
B: kcat = 500 1/s, Km = 5 mmol/L → eta = 1 · 10⁵ 1/(M·s)
→ Substrat A ist trotz kleinerem kcat das „bessere".Beispiel 2 — Triosephosphat-Isomerase
TIM: kcat ≈ 4300 1/s, Km ≈ 1,8 · 10⁻⁵ mol/L:
eta_cat = 4300 / 1,8·10⁻⁵
≈ 2,4 · 10⁸ 1/(M·s)
→ nahe der DiffusionsgrenzeBeispiel 3 — Km aus eta und kcat
Aus einer Tabelle: eta_cat = 5 · 10⁶ 1/(M·s), kcat = 250 1/s:
Km = kcat / eta_cat
= 250 / 5·10⁶
= 5 · 10⁻⁵ mol/L
= 50 µmol/L