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Enzyme & Kinetik

Michaelis-Menten-Kinetik, Vmax und Km, Wechselzahl kcat und katalytische Effizienz, Enzymaktivität, Q10-Temperaturkoeffizient sowie kompetitive und nichtkompetitive Hemmung.

10 Rechner in dieser Kategorie, jeweils mit automatischer Variablen-Umstellung.

B01

Michaelis-Menten

Reaktionsgeschwindigkeit eines Enzyms: v = Vmax · S / (Km + S). Grundgleichung der Enzymkinetik — verknüpft Substratkonzentration, Vmax und Km zu einer Sättigungskurve.

B02

Km-Bestimmung

Bestimmung der Michaelis-Konstante als Substratkonzentration bei halber Maximalgeschwindigkeit: Km = S bei v = Vmax/2.

B03

Vmax-Bestimmung

Maximale Reaktionsgeschwindigkeit aus gemessener Rate, Km und Substratkonzentration: Vmax = v · (Km + S) / S.

B04

Enzymaktivität

Enzymaktivität als umgesetzte Substratmenge pro Zeit: EA = nprod / t. Eine Unit (U) entspricht 1 µmol/min.

B05

Spezifische Aktivität

Spezifische Enzymaktivität als Aktivität pro Proteinmasse: SA = EA / mE. Reinheitskennzahl bei der Enzymaufreinigung.

B06

Wechselzahl kcat

Wechselzahl als maximale Umsatzrate pro Enzymmolekül: kcat = Vmax / Et. Gibt an, wie viele Substratmoleküle ein Enzym pro Sekunde umsetzt.

B07

Katalytische Effizienz (kcat/Km)

Spezifitätskonstante kcat/Km als Maß für die katalytische Leistung eines Enzyms: eta_cat = kcat / Km. Erlaubt den Vergleich verschiedener Substrate oder Enzyme.

B08

Q10 Temperaturkoeffizient

Q10-Wert als Maß für die Temperaturabhängigkeit einer Reaktion: Q10 = (v2 / v1)^(10 / (T2 − T1)). Faktor der Geschwindigkeitsänderung bei 10 °C Temperaturerhöhung.

B09

Kompetitive Hemmung

Enzymgeschwindigkeit bei kompetitiver Hemmung: v = Vmax · S / (Km · (1 + I / Ki) + S). Inhibitor erhöht den scheinbaren Km, Vmax bleibt unverändert.

B10

Nichtkompetitive Hemmung

Enzymgeschwindigkeit bei nichtkompetitiver Hemmung: v = Vmax · S / ((Km + S) · (1 + I / Ki)). Inhibitor reduziert den scheinbaren Vmax, Km bleibt unverändert.