Vmax-Bestimmung
Maximale Reaktionsgeschwindigkeit aus gemessener Rate, Km und Substratkonzentration: Vmax = v · (Km + S) / S.
Vmax-Bestimmung berechnen
Maximale Reaktionsgeschwindigkeit aus gemessener Rate, Km und Substratkonzentration: Vmax = v · (Km + S) / S.
- Vmax — Maximalgeschwindigkeit
- v — Gemessene Geschwindigkeit
- Km — Michaelis-Konstante
- S — Substratkonzentration
Worum geht es?
Vmax ist die maximale Reaktionsgeschwindigkeit, die ein Enzym bei vollständiger Substratsättigung erreicht. Aus der Michaelis-Menten-Gleichung lässt sich Vmax direkt zurückrechnen, sobald v, Km und S bekannt sind.
Vmax ist proportional zur Enzymkonzentration und liefert über kcat = Vmax / Et die Wechselzahl pro Enzymmolekül.
Die Formel
Vmax = v · (Km + S) / S
Umstellungen:
v = Vmax · S / (Km + S)
Km = S · (Vmax − v) / v
S = v · Km / (Vmax − v)Die Variablen
| Symbol | Bedeutung | Einheit | Erklärung |
|---|---|---|---|
| Vmax | Maximalgeschwindigkeit | mol/L/s | Maximale Umsatzrate. |
| v | Gemessene Geschwindigkeit | mol/L/s | Beobachtete Reaktionsrate. |
| Km | Michaelis-Konstante | mol/L | Km-Wert des Enzyms. |
| S | Substratkonzentration | mol/L | Substratkonzentration im Ansatz. |
Minimal-Beispiel
Gemessen: v = 60 µmol/(L·s) bei S = 1 mmol/L, Km = 0,5 mmol/L.
Vmax = v · (Km + S) / S
= 60 · (0,5 + 1) / 1
= 90 µmol/(L·s)Praxis-Beispiele
Beispiel 1 — Lineweaver-Burk-Schnittpunkt
Aus 1/v gegen 1/S ergibt sich der y-Achsenabschnitt 1/Vmax = 0,005 (L·s)/µmol:
Vmax = 1 / 0,005
= 200 µmol/(L·s)Beispiel 2 — Verdopplung der Enzymmenge
Bei doppelter Enzymkonzentration steigt Vmax linear mit. Bei Et₁ → Vmax₁ = 50 µmol/(L·s):
Vmax₂ = 2 · Vmax₁
= 100 µmol/(L·s)Beispiel 3 — Aus einem Messpunkt nahe Sättigung
S = 20 · Km, v = 95 µmol/(L·s):
Vmax = 95 · (Km + 20·Km) / (20·Km)
= 95 · 21 / 20
≈ 99,75 µmol/(L·s)